Исследователи расшифровали механизм службы своего рода белка-шаперона, какой при стрессе теряет трехмерную структуру и следовательно может помочь прочим белкам, утратившим пространственную укладку и собирающимся выпасть в осадок.
Любому белку свойственна единственная пространственная конформация, каковая определяет его функции.
Трехмерное здание белка заложено в последовательности аминокислот, из каковых он состоит, но порой пространственная структура может искажаться — в частности, из-за каких-то не очень благоприятных требований, превращения температуры, кислотности среды и так далее Белок с нарушенной конформацией являет из себя молекулярный мусор: мало того что он не исполняет допущенной службы, его молекулы слипаются друг с приятелем, выпадают в осадок и с легкостью смогут привести к смерти клетки. А потому, что живая клетка каждый день подвергается действию самых всяких стрессов, в арсенале у нее есть особые белки — шапероны, функция каких как раз следить за тем, для того, чтобы альтернативные белки не портились.
Шапероны оказывают белкам содействие в поддержании нормальной пространственной структуры в период стресса; их проблема — помочь белкам пережить стресс без того, для того, чтобы непоправимо испортиться и в точном смысле выпасть в осадок. При всем при этом б?льшая часть шаперонов сама владеет жестокой и трудной 3D-укладкой; в противовес типичным белкам, они нужны оставаться функциональными и собранными даже в сложные часа. Именно с помощью долговечной укладки шапероны способны пособничать сохранять ее прочим молекулам.
Но есть в их числе и подобные, что сами не обладают внятной пространственной структуры, хотя при всем при этом вполне эффективно могут помочь прочим белкам. Научные работники из Мичиганского университета (США) сумели выяснить, как это им получается.
Исследователи изучали противобактериальный белок Hsp33: он только лишь частично структурирован и активируется в момент окислительного стресса. Вместе с другими шаперонами он предотвращает инактивацию и выпадение в осадок прочих белков и может помочь им восстановить первичную пространственную конформацию. Но сам он при всем при этом безжалостной структурой не имеет. В статье, появившейся в журнале Cell, научные работники описывают, как Hsp33 исполняет то, чего, как может показаться, выполнять не имеет возможности. В период стресса часть его молекулы теряет пространственную структуру. И благодаря этому он теперь может хватать альтернативные белки, каковые тоже утратили ее из-за стресса. Неструктурированный конец молекулы Hsp33 болтается, таково спасательному канату, и обматывается вокруг тех белков, каковым грозит опасность слипнуться. Пока белок располагается в дуэте с Hsp33, ему ничего не грозит.
Так и выходит, что один неструктурированный белок может помочь другому. Особенность Hsp33 нет никаких сомнений в том, что при всей имеющейся неструктурированности, неупорядоченности он нацелен на взаимодействие с другими белками, и контакт с ним поступает невероятным их слипание с неупорядоченными молекулами. Самому шаперону, по-видимому, опасность сломаться не грозит: он только лишь может помочь прочим. Когда минует стресс, Hsp33
освобождает белки из личных объятий: в правильных требованиях они восстановят правильную 3D-структуру и возвратится к службе.
Исследователи акцентируют внимание, что конкретно персональная неупорядоченность дает возможность этому особому шаперону отслеживать белки, каковым потребуется помощь. Можно сказать, он их приманивает «на живца» — другими словами на той же неструктурированный участок, к которому с легкостью прилипнуть.